(от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ф. бывают простыми или сложными белками, в состав к-рых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Эффективность действия Ф. определяется значит, снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов (см. ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ). Присоединение субстратов происходит в активных центрах, к-рые обладают сродством только к определённым субстратам, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия Ф. Одна из гл. особенностей Ф.— способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространств, структурой молекулы Ф. Она реализуется через изменение скорости действия ф. и зависит от концентрации соотв. субстратов и кофакторов, рН среды, темп-ры, а также от присутствия специфич. активаторов и ингибиторов (напр., адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Нек-рые Ф. помимо активных центров имеют дополнительные, т. н. аллостерические регуляторные центры (см. АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ). Биосинтез Ф. находится под контролем генов. Различают конститутивные Ф., постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые Ф., биосинтез к-рых активируется под влиянием соотв. субстратов. Нек-рые функционально взаимосвязанные ф. образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы (как, напр., пируватдегидрогеназа). Многие Ф. и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т. д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны. По типу катализируемых ими химич. превращений Ф. в действующей международной классификации разделены на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Классы Ф. подразделены на подклассы и подподклассы. Каждый фермент имеет определённый шифр (индекс), содержащий 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая — подкласс, третья — подподкласс, четвёртая — порядковый номер в данном подподклассе. Напр., шифр аргиназы 3.5.3.1 означает, что Ф. относился к классу гидролаз, подклассу Ф., действующих на непептидные C-N-связи, и подподклассу Ф., расщепляющих эти связи в линейных (нециклических) соединениях. Кроме шифра классификация и номенклатура Ф. включает систематич. и тривиальные (рабочие) названия. Напр., систематич. назв. карбоксилиаза 2-оксокислот соответствует рабочему назв. пируватдекарбоксилаза. Известно более 2000 разл. Ф., из к-рых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллич. Ф. (уреаза) выделен амер. биохимиком Дж. Самнером в 1926. Для ряда Ф. изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлён искусств, химич. синтез фермента рибонуклеазы. ф. используют для количеств, определения и получения разл. веществ, для модификации молекул нуклеиновых к-т методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологич. процессов, применяемых в лёгкой, пищ. и фармацевтич. пром-сти. Созданы т. н. иммобилизованные Ф., обладающие повышенной устойчивостью к денатурирующим воздействиям. (см. ИЗОФЕРМЕНТЫ).
.(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)
ферме́нты
биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Посредством ферментативного катализа происходит управление всеми процессами обмена веществ и энергии в организме.
По химической природе ферменты – простые или сложные белки; в состав их молекул может входить небелковая часть – кофермент. Механизм действия ферментов заключается в снижении энергии активации катализируемой реакции. Это достигается путём присоединения фермента к реагирующим веществам и образования с ними промежуточного комплекса, в результате чего энергетический порог реакции снижается и резко возрастает вероятность её протекания в нужном направлении. Так как в клетке одновременно идут тысячи реакций, деятельность ферментов строго упорядочена: различные ферменты находятся на различных участках мембран или в органоидах, т.е. они пространственно разобщены. Кроме того, в зависимости от потребностей организма, синтез ферментов может ускоряться или прекращаться. Каталитическая активность ферментов также зависит от многих факторов: температуры, наличия активаторов и ингибиторов и т.д. Таким образом, существует сложная и тонкая система регуляции активности ферментов, что, в свою очередь, определяет специфику происходящих в тех или иных клетках процессов, а в целом – реализацию генетической информации в ходе развития и жизнедеятельности организма.
Известно более 2 тыс. ферментов, которые в зависимости от характера катализируемых ими реакций разделены на классы. Так, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, а гидролазы – реакции гидролиза, т.е. расщепления органических соединений с участием молекул воды (в т.ч. внутриклеточное переваривание белков, углеводов, жиров и других веществ). В номенклатуре ферментов каждый из них имеет свой шифр (индекс).
Многие ферменты выделены из клеток и получены в кристаллическом виде. Для ряда ферментов установлена первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях) и пространственное строение.
Ферменты широко применяются в биохимических исследованиях, в генной инженерии, в пищевой, лёгкой и фармацевтической промышленности. Они незаменимы в медицине, особенно в тех случаях, когда организм в силу врождённых или наследственных нарушений не вырабатывает тех или иных ферментов или синтезирует их недостаточно. Напр., некоторые люди не усваивают молоко, т.к. у них отсутствует фермент лактаза, переваривающий молочный сахар – лактозу. Генетически обусловленные нарушения ферментативного превращения аминокислоты фенилаланина приводит к развитию умственной отсталости. Раннее распознавание подобных нарушений и применение в качестве лечебных препаратов соответствующих ферментов позволяет предотвращать заболевания, связанные с их недостаточностью в организме. Как синоним ферментов употребляется термин «энзимы». Раздел биохимии, изучающий ферменты, – энзимология.
По химической природе ферменты – простые или сложные белки; в состав их молекул может входить небелковая часть – кофермент. Механизм действия ферментов заключается в снижении энергии активации катализируемой реакции. Это достигается путём присоединения фермента к реагирующим веществам и образования с ними промежуточного комплекса, в результате чего энергетический порог реакции снижается и резко возрастает вероятность её протекания в нужном направлении. Так как в клетке одновременно идут тысячи реакций, деятельность ферментов строго упорядочена: различные ферменты находятся на различных участках мембран или в органоидах, т.е. они пространственно разобщены. Кроме того, в зависимости от потребностей организма, синтез ферментов может ускоряться или прекращаться. Каталитическая активность ферментов также зависит от многих факторов: температуры, наличия активаторов и ингибиторов и т.д. Таким образом, существует сложная и тонкая система регуляции активности ферментов, что, в свою очередь, определяет специфику происходящих в тех или иных клетках процессов, а в целом – реализацию генетической информации в ходе развития и жизнедеятельности организма.
Известно более 2 тыс. ферментов, которые в зависимости от характера катализируемых ими реакций разделены на классы. Так, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, а гидролазы – реакции гидролиза, т.е. расщепления органических соединений с участием молекул воды (в т.ч. внутриклеточное переваривание белков, углеводов, жиров и других веществ). В номенклатуре ферментов каждый из них имеет свой шифр (индекс).
Многие ферменты выделены из клеток и получены в кристаллическом виде. Для ряда ферментов установлена первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях) и пространственное строение.
Ферменты широко применяются в биохимических исследованиях, в генной инженерии, в пищевой, лёгкой и фармацевтической промышленности. Они незаменимы в медицине, особенно в тех случаях, когда организм в силу врождённых или наследственных нарушений не вырабатывает тех или иных ферментов или синтезирует их недостаточно. Напр., некоторые люди не усваивают молоко, т.к. у них отсутствует фермент лактаза, переваривающий молочный сахар – лактозу. Генетически обусловленные нарушения ферментативного превращения аминокислоты фенилаланина приводит к развитию умственной отсталости. Раннее распознавание подобных нарушений и применение в качестве лечебных препаратов соответствующих ферментов позволяет предотвращать заболевания, связанные с их недостаточностью в организме. Как синоним ферментов употребляется термин «энзимы». Раздел биохимии, изучающий ферменты, – энзимология.
.(Источник: «Биология. Современная иллюстрированная энциклопедия.» Гл. ред. А. П. Горкин; М.: Росмэн, 2006.)
.