Akademik

(от лат. amylum - крахмал), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и др. родственных олиго- и полисахаридов, гл. обр. по 1,4глюкозидной связи (см., напр., схему в ст. О-Гликозидгидролазы).

А. (мол. м. 50 тыс.) участвует в гидролизе Сахаров, содержащих подряд три или более остатков глюкозы. Расщепление связей может происходить между любыми остатками глюкозы, причем остатки моносахаридов в месте разрыва имеют конфигурацию аномеров.А. превращает амилозу крахмала в глюкозу и мальтозу. Находящийся в крахмале амилопектин, содержащий в молекуле 1,6 связи, полностью не гидролизуется - остается разветвленный полисахарид, т. наз. "остаточный декстрин".А. обладает слабокислыми св-вами. Ионы Са ²⁺ и Cl^- активируют ее. Присутствует во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. По каталитич. активности ферменты из разных источников значительно отличаются друг от друга.А. слюны, поджелудочной железы и слизистой кишечника участвуют в переваривании пищи,А. печени расщепляет гликоген.

А. (мол. м. 50-200 тыс.) последовательно отщепляет остатки мальтозы от невосстанавливающего конца цепи полисахаридов. Под действием А. из амилозы образуется мальтоза, а из амилопектина также "остаточный декстрин". Содержится А. в солоде.

А. (экзо-1,4глюкозидаза; мол. м. 50-100 тыс.) последовательно отщепляет концевые остатки D-глюкозы от невосстанавливающих концов цепей полисахаридов с образованием D-глюкозы. Способна также расщеплять 1,6 связь, если следующие за ней моносахариды соединены в положениях 1 и 4. Содержится в плесневых грибах. Определение активности А. используют в диагностич. целях, в частности для идентификации гликогеноза. А. (в т. ч. иммобилизованные) применяют в пром-сти:А.-для "осахаривания" крахмала,А.-для произ-ва глюкозы.

Лит.. МасAllister R. V., "Advances in Enzyme Regulation", 1964, v. 3, p. 15-46; The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y.-L., 1971, p. 115-89; Mechanisms of sacharide polymerization and depolymerization, N. Y [a.o.] 1980, p. 73-100, 209-14. В. И. Муронец.