Akademik

(лактогенный гормон, лактотропный гормон, маммотропный гормон, маммотропин), белковый гормон, вырабатываемый специализир. клетками передней доли гипофиза позвоночных. При беременности П. вырабатывается также в отпадающей слизистой оболочке матки, накапливается в околоплодных водах.

Молекула П. (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот) - остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой; ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спира-ли. По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П. сходен с гормоном роста ( солштотропином )и плацентарным лак-тогеном. Считается, что эти три регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена (хромосомная перестройка, в результате к-рой возникает Повторение участка гена) из одного общего предшественника, обладавшего св-вами П.

Наряду с доминирующей формой П., представляющей собой простой белок, существует биологически активная изоформа гормона (мол. м. ок. 25 тыс.), в к-рой к остатку аспарагина в положении 31с помощью N-гликозидной связи присоединена олигосахаридная цепь. Углеводный состав гликозилированного П. свиньи соответствует известной структуре олигосахаридных цепей лютеинизирующего гормона овцы. Он включает остатки маннозы, N-ацетилглюко-замина, N-ацетилгалактозамина, фукозы и небольшое кол-во остатков галактозы.

П. синтезируется в гипофизе в виде высокомол. предшественника - препролактина (известна структура гена, кодирующего этот белок), к-рый затем в результате специфич. ферментативного отщепления N-концевого "сигнального" пептида превращ. в "зрелый" биологически активный гормон. В гипофизе и крови обнаружен ряд мол. форм П., незначительно различающихся по физ.-хим., иммунологич. и биол. св-вам. Образование таких изоформ м. б. обусловлено посттрансляц. модификациями молекулы гормона.

Осн. ф-ция П. у млекопитающих -стимуляция развития молочных желез, а также образования и секреции молока. Гормон принимает участие в регуляции репродуктивных процессов. Патологически повыш. секреция П. (нередко в результате опухоли гипофиза, продуцирующей П.) может сопровождаться нарушением детородной ф-ции, бесплодием. Секреция П. гипофизом существенно возрастает при беременности. У низших позвоночных гормон стимулирует рост тела и внутр. органов, регулирует родительские ф-ции, оказывает влияние на водно-солевой обмен и др.

Препараты П. выделяют из гипофизов животных и человека. П. животного происхождения применяют для стимуляции секреции молока у женщин после родов.

Лит.: Биохимия гормонов и гормональной регуляции, М., 1976, с. 44-93; Бутнев В. Ю., Панков Ю. А., "Биохимия", 1984, т. 49. в. И, с. 1828-38; Булатов А. А., "Проблемы эндокринологии", 1990, т. 36, №4, с. 30 35; Булатов А. А., Макаровская Е. Е.. Сечанова М. И., там же, 1991, т. 37, № 3, с. 23-25; Prolactin. Basic and clinical correlates, ed. by R. M. MacLeod, M. O. Thorner, U. Scapaguini, N.Y., 1985 (FIDIA Research Series, v. 1). А. А. Булатов.